{"id":48124,"date":"2021-01-15T16:33:03","date_gmt":"2021-01-15T16:33:03","guid":{"rendered":"https:\/\/lnbr.cnpem.br\/?p=48124"},"modified":"2021-01-15T19:28:29","modified_gmt":"2021-01-15T19:28:29","slug":"lnbr-cnpem-quebra-paradigma-sobre-mecanismo-de-acao-de-enzimas-industriais","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/lnbr.cnpem.br\/en\/lnbr-cnpem-quebra-paradigma-sobre-mecanismo-de-acao-de-enzimas-industriais\/","title":{"rendered":"LNBR\/CNPEM quebra paradigma sobre mecanismo de a\u00e7\u00e3o de enzimas industriais"},"content":{"rendered":"<section class=\"wpb-content-wrapper\"><p>[vc_row][vc_column width=&#8221;3\/4&#8243;][vc_column_text]<\/p>\r\n\r\n<h4 class=\"wp-block-heading\" style=\"text-align: center;\"><em>Publicada na Nature Communications, pesquisa abre novos caminhos para desenho racional de enzimas e sugere que outras mol\u00e9culas atuem de forma similar<\/em><\/h4>\r\n\r\n<p style=\"text-align: justify;\">At\u00e9 pouco tempo, eram comuns afirma\u00e7\u00f5es de que enzimas da classe das hidrolases glicos\u00eddicas atuavam sempre a partir apenas de um determinado \u201citiner\u00e1rio conformacional\u201d durante o ciclo catal\u00edtico. No entanto, trabalho desenvolvido por pesquisadores do <strong>Laborat\u00f3rio Nacional de Biorrenov\u00e1veis (LNBR)<\/strong>, que integra <strong>Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais (CNPEM)<\/strong> e publicado na revista <a href=\"https:\/\/doi.org\/10.1038\/s41467-020-20620-3\"><strong>Nature Communications<\/strong><\/a> revelou que enzimas ativas sobre a hemicelulose, centrais para valoriza\u00e7\u00e3o de res\u00edduos agroindustriais, s\u00e3o capazes de clivar liga\u00e7\u00f5es glicos\u00eddicas por duas rotas catal\u00edticas, algo inesperado em biocat\u00e1lise de carboidratos. Essa descoberta abre novos horizontes a respeito do funcionamento molecular de uma classe de enzimas de grande relev\u00e2ncia industrial e traz impactos imediatos no desenvolvimento te\u00f3rico na \u00e1rea da biocat\u00e1lise.<\/p>\r\n<p style=\"text-align: justify;\">A enzima relatada neste artigo \u00e9 pe\u00e7a-chave no desenvolvimento de biocombust\u00edveis e bioprodutos, j\u00e1 que se trata de uma prote\u00edna com potencial para aumentar a obten\u00e7\u00e3o de a\u00e7\u00facares a partir de res\u00edduos industriais. Essa caracter\u00edstica, avaliam os pesquisadores, \u00e9 essencial para a ind\u00fastria de biorrenov\u00e1veis que est\u00e1 continuamente em busca de processos que aliem efici\u00eancia na obten\u00e7\u00e3o de a\u00e7\u00facar e rapidez na convers\u00e3o em produtos de alto valor agregado e baixa pegada de carbono.<\/p>\r\n<p style=\"text-align: justify;\">Mas, se as coisas ainda parecem um pouco confusas, vamos esclarecer. <strong>Itiner\u00e1rio catal\u00edtico<\/strong>, no jarg\u00e3o cient\u00edfico, representa as modifica\u00e7\u00f5es qu\u00edmicas e estruturais que o substrato sofre pela a\u00e7\u00e3o da enzima at\u00e9 que este seja clivado e um produto seja formado. Esse conjunto de modifica\u00e7\u00f5es qu\u00edmicas e estruturais, chamado aqui de itiner\u00e1rio catal\u00edtico, era considerado \u00fanico para uma dada enzima e seu substrato \u2013 mol\u00e9cula, neste caso carboidrato, que ser\u00e1 reconhecido pela enzima e ent\u00e3o clivado (convertido em produtos). O trabalho do LNBR\/CNPEM quebra este paradigma e demonstra por c\u00e1lculos qu\u00e2nticos e por experimentos em super resolu\u00e7\u00e3o que algumas enzimas de grande import\u00e2ncia industrial podem funcionar por itiner\u00e1rio catal\u00edticos alternativos e vi\u00e1veis no ponto de vista termodin\u00e2mico.<\/p>\r\n<p style=\"text-align: center;\"><em><img decoding=\"async\" class=\"aligncenter size-full wp-image-48122 lazyload\" src=\"data:image\/gif;base64,R0lGODlhAQABAIAAAAAAAP\/\/\/yH5BAEAAAAALAAAAAABAAEAAAIBRAA7\" data-src=\"https:\/\/lnbr.cnpem.br\/wp-content\/uploads\/2021\/01\/NATURE_COMM_LNBR.png\" alt=\"\" width=\"739\" height=\"248\" \/><noscript><img decoding=\"async\" class=\"aligncenter size-full wp-image-48122 lazyload\" src=\"https:\/\/lnbr.cnpem.br\/wp-content\/uploads\/2021\/01\/NATURE_COMM_LNBR.png\" alt=\"\" width=\"739\" height=\"248\" srcset=\"https:\/\/lnbr.cnpem.br\/wp-content\/uploads\/2021\/01\/NATURE_COMM_LNBR.png 739w, https:\/\/lnbr.cnpem.br\/wp-content\/uploads\/2021\/01\/NATURE_COMM_LNBR-300x101.png 300w\" sizes=\"(max-width: 739px) 100vw, 739px\" \/><\/noscript>Estrutura cristalogr\u00e1fica revela enzima momentos antes de sua atua\u00e7\u00e3o no substrato; detalhe na enzima (em roxo) se refere ao s\u00edtio ativo, exatamente onde o substrato se liga (LNBR\/CNPEM)<\/em><\/p>\r\n<p style=\"text-align: justify;\">\u201cEsses resultados, al\u00e9m de modificar nosso entendimento no campo te\u00f3rico da biocat\u00e1lise de carboidratos, elevam nossa capacidade de racionalmente engenheirar enzimas visando aplica\u00e7\u00f5es biotecnol\u00f3gicas\u201d, esclarece Mario Murakami, Diretor Cient\u00edfico do LNBR\/CNPEM e l\u00edder deste estudo.<\/p>\r\n<p style=\"text-align: justify;\">Na pr\u00e1tica, o estudo permitir\u00e1 que outros pesquisadores encontrem formas para redesenhar o s\u00edtio ativo \u2013 regi\u00e3o da enzima respons\u00e1vel por ligar e converter o substrato em um produto \u2013 bem como para criar mol\u00e9culas an\u00e1logas ao substrato capazes de inibir a\u00e7\u00f5es de determinadas enzimas. Isso \u00e9 especialmente importante em in\u00fameras aplica\u00e7\u00f5es que v\u00e3o da produ\u00e7\u00e3o industrial de qu\u00edmicos biorrenov\u00e1veis (aqueles obtidos a partir de plantas), at\u00e9 \u00e0 \u00e1rea da sa\u00fade. \u201cPensemos em um profissional trabalhando com uma c\u00e9lula. Durante esse trabalho, o pesquisador identifica uma atividade enzim\u00e1tica que precisa ser inibida (desativada). A partir do conhecimento obtido com o desenho racional \u00e9 poss\u00edvel criar este inibidor customizado\u201d, explica Mariana Morais, pesquisadora do LNBR\/CNPEM e autora principal do estudo.<\/p>\r\n<p style=\"text-align: justify;\">Para esse estudo, os cientistas utilizaram o estado da arte em instrumenta\u00e7\u00e3o S\u00edncrotron do Laborat\u00f3rio Nacional de Luz S\u00edncrotron (LNLS\/CNPEM) para a cristalografia de raios X, enquanto as simula\u00e7\u00f5es computacionais baseadas em c\u00e1lculos qu\u00e2nticos foram realizadas na rede espanhola de supercomputadores e na Universidade de Barcelona. Os demais experimentos foram feitos nas instala\u00e7\u00f5es do LNBR e do LNBio. O trabalho foi realizado com aux\u00edlios FAPESP (<strong>2015\/26982-0<\/strong>, <strong>2016\/19995-0<\/strong> e <strong>2018\/22138-8<\/strong>) e CNPq (<strong>306135\/2016-7<\/strong>), al\u00e9m de ag\u00eancias financiadoras da Europa.<\/p>\r\n<p style=\"text-align: justify;\"><strong>Sobre o CNPEM <\/strong><\/p>\r\n<p style=\"text-align: justify;\">O Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais (CNPEM) \u00e9 uma organiza\u00e7\u00e3o social supervisionada pelo Minist\u00e9rio da Ci\u00eancia, Tecnologia e Inova\u00e7\u00f5es (MCTI). Localizado em Campinas-SP, gerencia quatro Laborat\u00f3rios Nacionais \u2013 refer\u00eancias mundiais e abertos \u00e0s comunidades cient\u00edfica e empresarial. O Laborat\u00f3rio Nacional de Luz S\u00edncrotron (LNLS) est\u00e1, nesse momento, finalizando a montagem do Sirius, o novo acelerador de el\u00e9trons brasileiro; o Laborat\u00f3rio Nacional de Bioci\u00eancias (LNBio) atua na \u00e1rea de biotecnologia com foco na descoberta e desenvolvimento de novos f\u00e1rmacos; o Laborat\u00f3rio Nacional de Biorrenov\u00e1veis (LNBR) pesquisa solu\u00e7\u00f5es biotecnol\u00f3gicas para o desenvolvimento sustent\u00e1vel de biocombust\u00edveis avan\u00e7ados, bioqu\u00edmicos e biomateriais, empregando a biomassa e a biodiversidade brasileira; e o Laborat\u00f3rio Nacional de Nanotecnologia (LNNano) realiza pesquisas cient\u00edficas e desenvolvimentos tecnol\u00f3gicos em busca de solu\u00e7\u00f5es baseadas em nanotecnologia. Os quatro Laborat\u00f3rios t\u00eam, ainda, projetos pr\u00f3prios de pesquisa e participam da agenda transversal de investiga\u00e7\u00e3o coordenada pelo CNPEM, que articula instala\u00e7\u00f5es e compet\u00eancias cient\u00edficas em torno de temas estrat\u00e9gicos.<\/p>\r\n<p style=\"text-align: justify;\"><strong>Sobre o LNBR<\/strong><\/p>\r\n<p style=\"text-align: justify;\">O Laborat\u00f3rio Nacional de Biorrenov\u00e1veis (LNBR) integra o Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais (CNPEM), organiza\u00e7\u00e3o social qualificada pelo Minist\u00e9rio da Ci\u00eancia, Tecnologia e Inova\u00e7\u00f5es (MCTI). O LNBR emprega a biomassa e a biodiversidade brasileiras para resolver desafios relevantes para o Pa\u00eds por meio de solu\u00e7\u00f5es biotecnol\u00f3gicas que promovam o desenvolvimento sustent\u00e1vel de biocombust\u00edveis avan\u00e7ados, bioqu\u00edmicos e biomateriais. O Laborat\u00f3rio possui diversas Instala\u00e7\u00f5es Abertas a Usu\u00e1rios, incluindo uma Planta Piloto para desenvolvimento de processos industriais sustent\u00e1veis, estrutura singular no pa\u00eds para escalonamento de tecnologias.<\/p>\r\n<p>[\/vc_column_text][\/vc_column][vc_column width=&#8221;1\/4&#8243;][vc_accordion active_tab=&#8221;1&#8243; collapsible=&#8221;yes&#8221; style=&#8221;2&#8243;][vc_accordion_tab title=&#8221;CONTACT US&#8221;][vc_column_text]<\/p>\r\n<p><strong>Press Inquiries<br \/><\/strong>Erik N. Medina<br \/>+55 19 3518-3138<br \/><a href=\"mailto:erik.medina@lnbr.cnpem.br\">erik.medina@lnbr.cnpem.br<\/a><\/p>\r\n<p>[\/vc_column_text][\/vc_accordion_tab][\/vc_accordion]<div class=\"hr-thin style-line\" style=\"width: 100%;border-color: #606060;border-top-width: 5px;\"><\/div>[vc_accordion active_tab=&#8221;1&#8243; collapsible=&#8221;yes&#8221; style=&#8221;2&#8243;][vc_accordion_tab title=&#8221;SHARE&#8221;][vc_column_text]<\/p>\r\n<div class=\"single-share-box\">\r\n<div class=\"share-buttons\"><a class=\"linkedin\" title=\"LinkedIn\" href=\"https:\/\/www.linkedin.com\/shareArticle?mini=true&amp;url=https%3A%2F%2Fpages.cnpem.br%2Flnbrteste%2Flideranca%2F&amp;title=Lideran%C3%A7a&amp;summary=&amp;source=LNBR\" target=\"_blank\" rel=\"noopener noreferrer\"><span class=\"social-text\">Share on LinkedIn<\/span><span class=\"screen-reader-text\">Share on LinkedIn<\/span><\/a> <a class=\"facebook\" title=\"Facebook\" href=\"http:\/\/www.facebook.com\/sharer.php?u=https%3A%2F%2Fpages.cnpem.br%2Flnbrteste%2Flideranca%2F&amp;t=Lideran%C3%A7a\" target=\"_blank\" rel=\"noopener noreferrer\"><span class=\"social-text\">Share on Facebook<\/span><span class=\"screen-reader-text\">Share on Facebook<\/span><\/a> <a class=\"twitter\" title=\"Twitter\" href=\"https:\/\/twitter.com\/share?url=https%3A%2F%2Fpages.cnpem.br%2Flnbrteste%2Flideranca%2F&amp;text=Lideran%C3%A7a\" target=\"_blank\" rel=\"noopener noreferrer\"><span class=\"social-text\">Tweet<\/span><span class=\"screen-reader-text\">Share on Twitter<\/span><\/a> <a class=\"whatsapp\" title=\"WhatsApp\" href=\"https:\/\/api.whatsapp.com\/send?text=Lideran%C3%A7a%20-%20https%3A%2F%2Fpages.cnpem.br%2Flnbrteste%2Flideranca%2F\" target=\"_blank\" rel=\"noopener noreferrer\" data-action=\"share\/whatsapp\/share\"><span class=\"social-text\">Share on WhatsApp<\/span><span class=\"screen-reader-text\">Share on WhatsApp<\/span><\/a><\/div>\r\n<p><!-- #content -->[\/vc_column_text][\/vc_accordion_tab][\/vc_accordion]<div class=\"hr-thin style-line\" style=\"width: 100%;border-color: #606060;border-top-width: 5px;\"><\/div>[\/vc_column][\/vc_row]<\/p>\r\n<\/div><\/section>","protected":false},"excerpt":{"rendered":"<p>[vc_row][vc_column width=&#8221;3\/4&#8243;][vc_column_text] Publicada na Nature Communications, pesquisa abre novos caminhos para desenho racional de enzimas e sugere que outras mol\u00e9culas atuem de forma similar At\u00e9 pouco tempo, eram comuns afirma\u00e7\u00f5es de que enzimas da classe das hidrolases glicos\u00eddicas atuavam sempre a partir apenas de um determinado \u201citiner\u00e1rio conformacional\u201d durante o ciclo catal\u00edtico. 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